Investigadores de OHSU identifican por primera vez la coexistencia de dos marcas químicas en el mismo sitio de una proteína, un hallazgo con implicaciones en cáncer y enfermedades autoinmunes.
Un equipo de la Universidad de Salud y Ciencias de Oregón (OHSU) ha publicado un descubrimiento que cambia la comprensión básica de cómo se regulan las proteínas dentro de la célula. Hasta ahora, se creía que dos tipos de modificaciones moleculares —la ubiquitinación y la ADP-ribosilación— actuaban por separado y en sitios distintos. Sin embargo, los investigadores Jonathan Pruneda y Michael Cohen han demostrado que ambas pueden ocupar el mismo lugar de forma simultánea.
El hallazgo, publicado en The EMBO Journal en marzo de 2025, ha sido bautizado internamente como "MARUbiliación". Cuando una proteína recibe estas dos etiquetas químicas a la vez, su función cambia por completo respecto a cuando solo lleva una de ellas.
"Creemos que esto cambia el mensaje que recibe la proteína", explicó Pruneda en el comunicado oficial de OHSU. Lo más relevante es que este mecanismo podría estar implicado en procesos como la reparación del ADN y la respuesta inmunitaria, dos rutas celulares que, cuando fallan, derivan en cáncer o enfermedades autoinmunes.
De hecho, fármacos ya existentes como los inhibidores de PARP (utilizados en oncología) actúan sobre vías relacionadas con la ADP-ribosilación. Gracias a este descubrimiento, los científicos entienden ahora mejor por qué funcionan y cómo podrían diseñarse tratamientos más precisos.
El estudio no describe una proteína aislada, sino un nuevo principio de regulación bioquímica que podría estar presente en múltiples procesos celulares. Los autores ya trabajan en identificar qué otras proteínas del organismo utilizan este "doble interruptor".
Referencia bibliográfica:
Bejan, D. S., et al. (2025). Ubiquitin is directly linked via an ester to protein-conjugated mono-ADP-ribose. The EMBO Journal, *44*, 2211–2231. https://doi.org/10.1038/s44318-025-00391-7
Añadir comentario
Comentarios